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In der vorliegenden Arbeit wurden erstmals Vertreter der Chaperoninklassen I und II (MmGroEL/MmGroES und MmThs/MmPfd) eines Archaeon untersucht. Das Chaperonin MmGroEL und sein Kofaktor MmGroES aus Methanosarcina mazei sind oligomere Komplexe, die jeweils aus identischen Untereinheiten aufgebaut sind. MmGroEL ist ein Homotetradecamer mit einer heptameren Doppelringstruktur. MmGroEL zeigt die für Chaperone typische Eigenschaft indem es ungefaltetes Substratprotein bindet und eine Aggregatbildung verhindert. Eine effiziente ATP-abhängige Rückfaltung denaturierter Proteine im Zusammenspiel mit MmGroES durch MmGroEL wird nur unter bestimmten Bedingungen vermittelt. Die Ergebnisse belegen, dass Ammoniumsulfat im Falle für das Modellsubstrat Malat-Dehydrogenase unerlässlich für den funktionellen Ablauf der Reaktivierung ist. Zwar kommt es auch in Abwesenheit von diesem Salz zu einer Faltung, wie dies im Falle des monomeren Substrates Rhodanese nachgewiesen werden konnte. Jedoch bewirkt im Fall der Malat-Dehydrogenase nur eine Zugabe von Ammoniumsulfat die mechanistisch notwendige Einschließung des Substrates in die cis-Kavität des GroEL. Das Gruppe II Chaperonin MmThs ist ein aus drei Untereinheiten bestehender hochmolekularer Komplex. Durch Immunpräzipitationen konnte nachgewiesen werden, dass im endogenen MmThs die Ths-Untereinheiten in einem Verhältnis von 2:1:1 (α:β:γ) vorliegen. Der MmThs Kofaktor MmPfd ist ein hochmolekularer Chaperon-Komplex mit einer heteromeren Untereinheiten-Zusammensetzung von α2β4, ohne jedoch eine ATP Hydrolyseaktivität aufzuweisen. MmPfd hat die für Chaperone typische Eigenschaft der Aggregationsprävention denaturierter Proteine und stabilisiert sie in einen faltungskompetenten Zustand. MmPfd ist zudem in der Lage denaturierte Proteine an MmThs und MmGroEL weiterzugeben.