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b'Unterschiedliche Stressbedingungen wie Starklicht, Hitze oder N\\xe4hrstoffmangel k\\xf6nnen zu einem Abbau photosynthetischer Komplexe wie dem Photosystem I, dem Photosystem II oder Antennenproteinen f\\xfchren. Dieser Abbau wird durch spezifische Proteasen durchgef\\xfchrt. Die Proteasen k\\xf6nnen dabei direkt am Abbau der Strukturproteine beteiligt sein oder aber die Translation oder Transkription von Strukturproteinen oder solchen, die am Schutz photosynthetischer Proteine unter Stressbedingungen beteiligt sind, beeinflussen. Eisenmangel kann z. B. in Pflanzen und in Cyanobakterien zu Chlorose f\\xfchren. Eisen ist an der Bildung von Chlorophyll beteiligt und kann in Form eines Sauerstofftr\\xe4gers als Katalysator bei der Atmung agieren. Zudem ist Eisen als Kofaktor von Cytochromen und einigen Enzymen, wie Peroxidase und Katalase, f\\xfcr deren Funktionalit\\xe4t essentiell.\\n\\nIn der vorliegenden Arbeit wurde die Rolle von Deg- und SppA-Proteasen aus Synechocystis und Arabidopsis bei der Anpassung an verschiedene Stressbedingungen analysiert. Die plastid\\xe4ren Deg-Peptidasen werden durch vier Mitglieder, drei lumenale Enzyme (DegP1, DegP5 und DegP8) und einem stromalen Enzym (DegP2), vertreten. In Synechocystis besteht die Deg-Familie aus drei Komponenten, HtrA (DegP), HhoA (DegQ) und HhoB (DegS). \\n\\nDie HhoB (DegS)-Protease, die im Synechocystis-Genom durch das sll1427-Gen kodiert wird, ist in die Anpassung an Eisenstress involviert. Die DhhoB-Mutante zeigte sich unter Eisenmangel weniger angepasst und blieb auch nach l\\xe4ngerer Stresseinwirkung gr\\xfcn. Die Mutante bildete sehr wohl die zum Schutz vor Eisenmangel ben\\xf6tigten Proteine, jedoch war die Expression von photosynthetischen Genen unter Stressbedingungen nicht wie im Wildtyp herabreguliert. Es wird vermutet, dass HhoB, \\xe4hnlich zu der DegS-Protease aus E. coli, an der Regulation der Genexpression beteiligt ist. Jedoch anders als bei E. coli wird bei Abwesenheit des DegS-Proteins die Expression nicht herabreguliert, sondern hochreguliert.\\n\\nDie DegP2- und DegP5-Proteasen aus Arabidopsis sind bei der Anpassung an Lichtstress involviert. Sie sind dabei aber nicht an der Reparatur des PSII oder am Abbau des D1-Proteins beteiligt. Die DdegP2-Mutante zeigte unter Lichtstress eine geringere nicht-photochemische L\\xf6schung (NPQ), die DdegP5-Mutante eine h\\xf6here NPQ. Die NPQ besteht aus drei Komponenten, der Photoinhibierung qI, der \\u201estate transition\\u201c qT und dem \\u201ede-excitation quenching\\u201c qE, wobei die ersten beiden nicht betroffen waren. Dass qE betroffen war, wurde anhand des Verh\\xe4ltnisses der Xanthophylle Violaxanthin und Zeaxanthin bestimmt. Zeaxanthin wirkt sich positiv auf die NPQ aus. Die DdegP5-Mutante enthielt mehr Zeaxanthin relativ zu Violaxanthin als die DdegP2-Mutante. Beide Proteasen, DegP5 und DegP2, k\\xf6nnten Regulatoren der lumenalen Violaxanthin-de-epoxidase, welche Violaxanthin zu Zeaxanthin umwandelt, sein. Die DegP2- und die DegP5-Protease agieren als Gegenspieler bei der L\\xf6schung \\xfcbersch\\xfcssiger Anregungsenergie.'