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b'Die Expression des HIV-1 Env Glykoproteins wird von verschiedenen Faktoren beeinflu\\xdft,\\ndie sowohl auf die Env mRNA als auch auf das Glykoprotein wirken. Diese Faktoren\\nverursachen eine sehr effiziente Suppression des Glykoproteins, weshalb nur ein geringer\\nAnteil von Env auf der Zelloberfl\\xe4che exprimiert wird, w\\xe4hrend der gr\\xf6\\xdfte Teil im\\nEndoplasmatischen Retikulum (ER) zur\\xfcckgehalten und nachfolgend degradiert wird. In der\\nvorliegenden Arbeit wurden die auf der Proteinebene wirksamen Faktoren untersucht, die die\\nExpression von Env auf der Zelloberfl\\xe4che beeinflussen.\\nWahrscheinlich aufgrund seiner komplexen Faltung und Modifikation wird ein ungew\\xf6hnlich\\ngro\\xdfer Teil des Env Glykoproteins nicht von den w\\xe4hrend der Proteinsynthese bindenden\\nChaperonen, die Bestandteile des Qualit\\xe4tskontrollsystems des ER sind, freigesetzt und in das\\nGolgi Kompartment transportiert, sondern bleibt im ER und wird nachfolgend degradiert. In\\nder vorliegenden Arbeit wurde gezeigt, da\\xdf ER-assoziiertes Env ubiquitiniert und nachfolgend\\nvon Proteasomen abgebaut wird. Die extrazellul\\xe4re Dom\\xe4ne der gp41 Untereinheit wird\\nmonoubiquitiniert, und der ubiquitinierte Anteil des Glykoproteins befindet sich im Lumen\\ndes ER. Da ubiquitiniertes Env das Molekulargewicht des reifen Proteins aufweist und dessen\\nextrazellul\\xe4re Dom\\xe4ne vollst\\xe4ndig das Lumen des ER erreicht, wird es entweder kotranslational\\nohne Importstop oder innerhalb des ER Lumens ubiquitiniert. Die ubiquitinierte Form\\nbleibt mit der ER-Membran assoziiert und ist auch nach Inhibition der proteasomalen\\nDegradation nicht im Zytosol nachweisbar, was f\\xfcr einen gekoppelten Proze\\xdf des retrograden\\nTransports und des proteasomalen Abbaus spricht. W\\xe4hrend des Proteinexports ist au\\xdferdem\\neine Assoziation mit dem Sec61p Translokon-Protein nachweisbar, welches beim retrograden\\nTransport mi\\xdfgefalteter Proteine eine Rolle spielt. Die proteasomale Degradation von Env\\nkonnte sowohl in vivo als auch mit Hilfe eines in vitro Systems mit isolierten Mikrosomen\\nund aufgereinigten Proteasomen nachgewiesen werden.\\nKorrekt synthetisiertes und prozessiertes Env Glykoprotein, das die ER Qulit\\xe4tskontrolle\\nerfolgreich passiert hat, wird \\xfcber das Golgi Kompartment zur Zelloberfl\\xe4che transportiert.\\nDieser Weitertransport und die Oberfl\\xe4chenexpression des Glykoproteins wird entscheidend\\nvon der zytoplasmatischen Dom\\xe4ne beeinflusst. In der vorliegenden Arbeit konnten zwei\\nProteinmotive is1 (aa750 - 763) und is2 (aa764 - 785) identifiziert werden, die sowohl in\\neinem heterologen, chim\\xe4ren Protein, als auch im gp160 Glykoprotein zu einer Inhibition der\\nOberfl\\xe4chenexpression und zur Golgi Lokalisation f\\xfchren. Der Mechanismus konntezumindest teilweise auf eine Internalisierung des auf der Zelloberfl\\xe4che exprimierten Proteins\\nzur\\xfcck-gef\\xfchrt werden.'