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b'Risp wurde in einer fr\\xfcheren Arbeit in einem Hefesystem als ein neues; mit HIV-1 Rev interagierendes zellul\\xe4res Protein beschrieben, das dem C-terminalen Teil eines weitaus gr\\xf6\\xdferen Proteins (KIAA0592) zu entsprechen schien. Die Zielsetzung der vorliegenden Arbeit bestand darin, die Organisation des KIAA0592-Gens zu untersuchen und die biochemischen und strukturellen Eigenschaften des KIAA0592-Proteins zu ermitteln.Es gelang erstmals das vollst\\xe4ndige, KIAA0592komplett-Protein in verschiedenen Zelllinien zu exprimieren und einem Promotorbereich zuzuordnen. Somit konnten die in silico-Daten \\xfcber das Vorhandensein dieses Gens inklusive regulatorischer Bereiche experimentell verifiziert werden. Es konnte anhand der verf\\xfcgbaren Datenbanken gezeigt werden, dass zu KIAA0592 homologe Proteine und genomische Bereiche in den verschiedensten Spezies (H. sapiens, M. musculus, R. norvegicus und C. griseus) konserviert sind. Dies weist auf essentielle zellul\\xe4re Funktionen hin. Um m\\xf6gliche Funktionen des bisher nicht charakterisierten KIAA0592-Proteins zu analysieren, wurden anhand der Aminos\\xe4uresequenz spezifische strukturelle und funktionale Eigenschaften vorausgesagt. KIAA0592 enth\\xe4lt Transmembranbereiche, superhelikale \\u201eCoiled Coil\\u201c-Strukturen und Bereiche f\\xfcr unterschiedlichste posttranslationale Modifikationen. Es konnte durch in silico-Sequenzanalysen und in vitro-Expressionsanalysen gezeigt werden, dass das als Revinteragierend\\nidentifizierte Protein Risp ein Teil des KIAA0592-Proteins darstellt. Bei der\\nurspr\\xfcnglich identifizierten cDNA handelte es sich demnach um einen unvollst\\xe4ndigen Sequenzbereich von KIAA0592. Das erstmals in trans exprimierte gesamte KIAA0592komplett-Protein zeigte eine starke zytoplasmatische Lokalisation, wie auch die Risp-Dom\\xe4ne alleine. Es wurde in einem S\\xe4ugerzellsystem gezeigt, dass Risp Interaktionen mit Rev und Crm1 eingeht und in der Lage ist, zumindest zu dimerisieren. F\\xfcr Rev ist bekannt, dass es ebenfalls mit dem Kernexportrezeptor Crm1 interagiert, und dass diese\\nEigenschaften essentiell f\\xfcr die Aktivierungsfunktion von Rev ist. Deswegen wurden die Lokalisations- bzw. Transporteigenschaften der Rev-interagierenden Proteindom\\xe4ne (=Risp) von KIAA0592 und der Einfluss auf die Aktivierungsfunktion von Rev untersucht. In den verwendeten eukaryotischen Zelllinien lokalisiert Risp haupts\\xe4chlich im Zytoplasma, es ist aufgrund der identifizierten Import- und Exportsignale jedoch zum nukleozytoplasmatischen Transport f\\xe4hig. Diese Transportf\\xe4higkeit von Risp lie\\xdf sich auf eine C-terminal deletierte Rev-Variante (Rev1-54) \\xfcbertragen. Trotzdem konnte durch diese Substitution die Funktionalit\\xe4t von Rev nicht wiederhergestellt werden. Eine Crm1-Rekrutierung an Rev ist offensichtlich nicht alleine ausreichend, ein funktionales RRE-mRNA exportierendes Rev-Protein zu konstruieren. Es handelt sich bei KIAA0592/Risp um ein Protein, das nicht nur HIV-1 Rev bindet, sondern ebenso \\xfcber strukturelle Komponenten verf\\xfcgt und durch Crm1 mit dem Kernexport verbunden ist.'