In lebenden Organismen spielen Proteine eine wichtige Rolle bei Stoffwechselvorg\xe4ngen. F\xfcr ihre Funktion ist die dreidimensionale Anordnung der Aminos\xe4urekette von\nentscheidender Bedeutung. Um die fr\xfchen Faltungsprozesse von bestimmten Sekund\xe4rstrukturelementen zu analysieren, ist die Verwendung von Modellpeptiden n\xf6tig, da hier die Bildung solcher Strukturelemente getrennt beobachtet werden kann. Der Einbau eines optischen Schalters wie Azobenzol in Modellpeptide erm\xf6glicht durch dessen lichtgetriebene cis/trans Isomerisierung eine Ausl\xf6sung der Faltungsprozesse auf ultrakurzer Zeitskala (< 10 ps). Ein wesentliches Merkmal der Kombination dieses Photoschalters\nmit der in dieser Arbeit verwendeten Methode der UV-Anreg-Infrarot-Abtast-Spektroskopie ist die M\xf6glichkeit, Zwischenzust\xe4nde, sogenannte Intermediate, zeitlich\neinordnen und mittels ihrer Infrarotspektren Aussagen \xfcber ihre Struktur treffen zu k\xf6nnen.\n\nAls Modell f\xfcr das Sekund\xe4rstrukturelement des beta-Faltblatts dient eine beta-Hairpin Struktur. Diese Struktur besteht aus zwei anti-parallelen Aminos\xe4urestr\xe4ngen, welche durch Wasserstoffbr\xfcckenbindungen verbunden sind. Eine Kehre aus vier Aminos\xe4uren schlie\xdft die Str\xe4nge auf einer Seite ab. Als photoschaltbares beta-Hairpin Modellpeptid wurde im Rahmen dieser Arbeit das AzoTrpZip2 mit der Sequenz H-Ser-Trp-Thr-Trp-Glu-AMPP-Lys-Trp-Thr-Trp-Lys-NH2 eingesetzt, wobei AMPP eine auf Azobenzol basierende\npseudo-Aminos\xe4ure bezeichnet. Das Peptid AzoTrpZip2 bildet als cis-Isomer zu 45 % im L\xf6sungsmittel Methanol-d4 eine beta-Hairpin Struktur aus. Das cis-Isomer des AMPPs ersetzt dabei zwei Aminos\xa8auren der Kehre. Das Ensemble an trans-Isomeren des AzoTrpZip2 hingegen besitzt eine deutlich weniger definierte Struktur.\n\nAusgel\xf6st durch die Isomerisierung des Schalters AMPP beginnt die Entfaltung der beta-Hairpin Struktur des AzoTrpZip2 mit einem rei\xdfverschlussartig sich fortsetzenden\nBruch der schalternahen Wasserstoffbr\xfcckenbindungen und der Bildung eines desolvatisierten Zustandes mit einer Zeitkonstante von 4,1 ps. Mit 26 ps entsteht ein weiteres\nIntermediat, das mit einer Zeitkonstante von 630 ps in einer Klappbewegung mit den Strangmitten als Scharnier in einen Zustand \xfcbergeht, der dem Endzustand des trans-\nEnsemble \xe4hnlich ist. Die Entfaltung ist nach 3 ns also weitgehend abgeschlossen. Auch bei der Faltungsreaktion erfolgt die Isomerisierung des Photoschalters auf der\nPikosekundenzeitskala. Somit ist die zentrale Kehre der beta-Hairpin Struktur bereits innerhalb weniger Pikosekunden ausgebildet. \xc4hnlich wie bei der Entfaltung wird mit\neiner Zeitkonstante von 4,8 ps ein desolvatisierter Zustand erreicht, der mit einer Zeitkonstante von 64 ps in ein Faltungsintermediat \xfcbergeht. Daraus wird mit der Faltungszeitkonstante von 30 \xb5s die beta-Hairpin Struktur gebildet. Die in der Literatur kontrovers diskutierte Frage nach dem geschwindigkeitsbestimmenden Schritt konnte f\xfcr dieses Modellpeptid gekl\xe4rt werden: Es ist die korrekte Anordnung der Wasserstoffverbr\xfcckung der Str\xe4nge und nicht die Ausbildung der Schleife.