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Die vorliegende Arbeit besch\xe4ftigt sich mit den molekularen Grundlagen polaren Wachstums im phytopathogenen Basidiomycet Ustilago maydis. Zun\xe4chst wurde die zellul\xe4re Rolle des t-SNAREs Yup1 analysiert. Ein temperatursensitiver Defekt im yup1-Gen hatte zu St\xf6rungen in der Zelltrennung und im polaren Wachstum von Sporidien gef\xfchrt. Mutante Zellen bildeten dabei lange verzweigte Ketten aus verdickten Zellen. Die Lokalisation eines Yup1-GFPFusionsproteins auf beweglichen Organellen hatte zum Aufstellen eines spekulativen Modells gef\xfchrt, bei dem Yup1 auf Endosomen die Fusion mit ankommenden endozytotischen Vesikeln vermittelt. Eine erstmalige Charakterisierung der Endozytose von U. maydis in dieser Arbeit zeigte, dass es sich bei den mit Yup1-GFP markierten, schnellen Organellen tats\xe4chlich um fr\xfche Endosomen handelte. Diese akkumulierten Zellzyklus-abh\xe4ngig an Regionen aktiven Wachstums in BSDs. Die Akkumulation fr\xfcher Endosomen im Apex von Hyphen war f\xfcr das Spitzenwachstum erforderlich. In yup1ts-Zellen war bei restriktiver Temperatur eine gest\xf6rte Endozytose zu beobachten. Dieser Zusammenhang zwischen Zellmorphologie und polarer Sekretion einerseits und Endozytose andererseits deutete darauf hin, dass Membranrecycling \xfcber fr\xfche Endosomen entscheidend am polaren Wachstum von U. maydis-Zellen im Speziellen und pilzlichen Hyphen im Allgemeinen mitwirkt. Mittels des Yup1-GFP-Fusionsproteins konnten die molekularen Grundlagen der beobachteten Bewegung von Endosomen untersucht werden. Es wurde gezeigt, dass sich fr\xfche Endosomen entlang von MT bewegen. F\xfcr diese Bewegung war in erster Linie das Kinesin Kin3 verantwortlich. Dieses Molek\xfcl ist ein neues Mitglied der Unc104/KIF1-Familie von Kinesin-\xe4hnlichen molekularen Motoren und bewegt als solches vermutlich in Richtung der plus-Enden von MT. Gelfiltrationsexperimente legten nahe, dass Kin3 in der Zelle als Monomer vorliegt. Die N-terminale Motordom\xe4ne zeigte in vitro eine MTstimulierte ATPase Aktivit\xe4t. Ein Kin3-GFP-Fusionsprotein lokalisierte in schnell beweglichen Flecken, die im Bewegungsverhalten den fr\xfchen Endosomen glichen. Ein Kin3-YFP-Fusionsprotein bewegte entlang von MT und kolokalisierte zudem mit einem Yup1-CFP-Fusionsprotein auf Endosomen. Die Deletion von kin3 f\xfchrte zu einer starken Reduzierung der Endosomenbewegung. Die in vivo-Untersuchung der MT-Dynamik im \u0394kin3-Stamm ergab, dass der Gro\xdfteil der Endosomen in Akkumulationen an den minus-Enden der MT konzentriert war. Entsprechend f\xfchrte die \xdcberexpression von kin3 zu einer verst\xe4rkten Konzentration der Endosomen an den plus-Enden von MT. Die Zellform einzelner Sporidien war im kin3-Deletionsstamm nicht ver\xe4ndert. Allerdings trennten sich die Zellen nach der Teilung wie in der yup1ts-Mutante nicht voneinander. Dieser Trennungsdefekt und ein ver\xe4ndertes Knospungsmuster f\xfchrten zur Bildung von gro\xdfen Baum-\xe4hnlichen Zellaggregaten. Im Hyphenstadium f\xfchrte die Deletion von kin3 au\xdferdem zu einer deutlichen St\xf6rung des polaren Wachstums. Die nach Deletion von kin3 beobachtete Restbewegung der Endosomen beruhte fast ausschlie\xdflich auf der Aktivit\xe4t des zytoplasmatischen Dyneins von U. maydis. Das konventionelle Kinesin von U. maydis, Kin2, zeigte ebenfalls einen Einfluss auf die Organisation und Position endosomaler Akkumulationen, obwohl es vermutlich nicht direkt am Transport einzelner Endosomen beteiligt ist.\nDie pr\xe4sentierten Daten zeigen, dass Endosomen MT- und Zellzyklus-abh\xe4ngig organisiert sind. Die Position der BSDs korrelierte dabei mit Funktionen der Endosomen bei der Zelltrennung, in der Bestimmung des Knospungsmusters und beim polaren Wachstum. Da die MT w\xe4hrend des Knospenwachstums unipolar ausgerichtet sind, nutzt die U. maydis-Zelle das Wechselspiel des plus-Motors Kin3 und des minus-Motors Dynein, um die Endosomen Zellzyklus-abh\xe4ngig an den plus- oder minus-Enden der MT zu akkumulieren.