Ziel dieser Arbeit war zum Einen die Synthese von neuartigen (Bakterio-)Chlorophyll-Derivaten zur Einlagerung in Proteine und ihre Charakterisierung in L\xf6sung, zum Anderen Bindungsstudien an Komplexen dieser Derivate mit modularen Proteinen und dem Lichtsammler-Komplex 1 aus Rhodobacter sphaeroides.\n\n1.) Darstellung von Fe-(Bakterio-)Pheophytinen:\nEs wurde ein Verfahren etabliert, das die Metallierung von Pheophytin a, Bakteriopheophytin a und deren Derivate mit Eisen erm\xf6glicht. Zus\xe4tzlich wurde diese Methode so weit modifiziert und optimiert, dass ausgehend vom Mohrschen Salz auch die Einlagerung von 57Fe m\xf6glich ist, wodurch eine Erweiterung der spektroskopischen Methoden (M\xf6\xdfbauer-Spektroskopie) erreicht wird. Da die Fe Komplexe nicht mit den f\xfcr (Bakterio-)Chlorophyll-Derivate etablierten Methoden gereinigt werden k\xf6nnen, wurde f\xfcr diese Komplexe ein neues Chromatographiesystem entwickelt.\n\n2) Spektroskopische Untersuchung der Fe-(Bakterio-)Pheophytine:\nEs ist bekannt, dass Fe-Porphyrine leicht zu \xb5-oxo-Komplexen (Fe(III)(B)Phe a)2O dimerisieren und das Zentralion in zwei Oxidationsstufen (+2 und +3) vorliegen kann. Die Dimerisierung des Fe Phe und Fe-BPhe wurde durch S\xe4ure-Base-Titration absorptionsspektroskopisch untersucht. In aerober L\xf6sung liegt das Zentralmetall des Fe-(B)Phe dreiwertig vor ((Fe(III)(B)Phe a)Cl). Dieses l\xe4sst sich \u201eklassisch\u201c mit Na-Dithionit allein durch Ligandierung mit Pyridin zum zweiwertigen Fe(II)(B)Phe a reduzieren. Die drei Zust\xe4nde der Fe-Komplexe (Fe(III)(B)Phe a)Cl, (Fe(III)(B)Phe a)2O und Fe(II)(B)Phe a wurden durch ESR- und Absorptionsspektroskopie charakterisiert.\nDie Oxidationsstufen der drei Zust\xe4nde wurden f\xfcr 57Fe-Me-Pheid a durch M\xf6\xdfbauerspektroskopie best\xe4tigt. \n\n3) Einlagerung von Fe-Bakteriopheophytin a in LH1 von Rhodobacter sphaeroides:\nZur Untersuchung, ob Fe-BPhe von BChl-Bindungstaschen akzeptiert wird, wurde versucht Fe-BPhe ins LH1 von Rb. sphaeroides einzulagern. Die Ergebnisse dieser Untersuchungen deuten zwar auf einen Einbau von Fe-BPhe hin, allerdings nur in sehr geringem Ma\xdf. Zur Quantifizierung des Fe-BPhe-Gehalts wurden verschiedene Methoden getestet. Der einfachste und vielversprechendste Weg war die Differenzabsorptionsspektroskopie, bei der die unterschiedliche Absorption von \xb5-oxo-Dimer und Monomer des Fe-BPhe ausgen\xfctzt wird.\n\n4) Darstellung von Formyl-(Bakterio-)Chlorophyll-Derivaten:\nEine kovalente Bindung von Chlorophyll-Derivaten an synthetische Peptide ist durch die Kopplung von Formyl-Gruppen mit einem modifizierten Lysin-Rest unter Bildung eines Oxims m\xf6glich. [3 Formyl]-Me-Pheid a konnte durch oxidative Spaltung des C-3-Vinyl des Chlorophyll a mit Ozon hergestellt werden. Ebenfalls mit Ozon konnte die Phytyl-Doppelbindung von Pheophytin a unter Bildung des Ethanal-Pheid a erreicht werden. Somit stehen insgesamt drei Chlorophyll-Derivate f\xfcr die kovalente Bindung an synthetische Peptide zur Verf\xfcgung, welche die Formyl-Gruppen an verschiedenen Positionen tragen, wodurch eine unterschiedliche Orientierung der Pigmente im Protein erreicht werden kann.\nEs wurde versucht, in Analogie zum Pheophytin a das [3-Vinyl]-Me-BPheid a mit Ozon zu spalten. In Folge der leichten Oxidation des Makrozyklus lieferte diese Reaktion das Zielprodukt [3-Formyl]-Me-BPheid a nur in \xe4u\xdferst geringen Mengen, so dass diese Methode f\xfcr die pr\xe4parative Synthese dieser Verbindung nicht geeignet ist.\n\n5) Nicht-kovalente Bindung von [M]-BPheid (M = Ni, Zn, Fe) in synthetische modulare Proteine (MOP):\nNi-, Zn-, und Fe-BPhe wurden auf ihre Komplexbildung mit 216 verschiedenen, synthetischen Vier-Helix-B\xfcndel-Proteinen untersucht. Die [M] BPheid-MOP-Komplexe wurden absorptionsspektroskopisch auf die St\xe4rke der Bindung, die Koordination des Zentralmetalls und auf die Hydrophobizit\xe4t der Umgebung untersucht. Alle MOP binden [M] BPheid in sehr unterschiedlichem Ma\xdfe. St\xe4rke und Art der Bindung werden in erster Linie durch die Bindehelix bestimmt. Eine quantitative Modulation findet allerdings auch durch die Abschirmhelix statt.\nNi-BPheid zeigt in den Komplexen drei m\xf6gliche Koordinationszust\xe4nde (nc = 4, 5, 6). Eine hohe Koordinationszahl geht immer mit einer stabilen Bindung und einer schmalen Qy Bande einher. Zn-BPheid ist in allen Komplexen f\xfcnffach koordiniert, das Fe-BPheid vierfach. Qualitativ zeigen alle drei Pigmente ein gleiches Muster in Bezug auf das Bindungsverhalten, so dass ausgehend von H\xe4m-Bindungstaschen die Bildung von BChl-Bindungstaschen best\xe4tigt werden konnte.